Das hochauflösende Bild des Ebolavirus zeigt, wie es dem Immunsystem ausweicht

Mit der bisher höchsten Auflösung des Ebola-Virus haben Wissenschaftler des Scripps Research Institute in La Jolla, Kalifornien, ein virales Protein identifiziert, das dem Virus hilft, Angriffen des Immunsystems zu entkommen und Licht in die Ebola-Infektion zu bringen .
Aus einem hochauflösenden Bild des Ebola-Virus entdeckten Forscher, wie ein virales Protein namens VP35 das Virus vor dem Immunsystem schützt.
Bildnachweis: TSRI

Senior Erziehungswissenschaftlerin Erica Ollmann Saphire, Direktor des Viral Hemorrhagic Fever Consortium und Professor am Scripps Research Institute (TSRI), und Kollegen veröffentlichen die Details ihrer Ergebnisse in der Zeitschrift Zellberichte.

Seit dem 21. Juni, dem Zustand der Weltgesundheitsorganisation (WHO), gab es weltweit 27.479 bestätigte Fälle von Ebola-Virus-Krankheit (Ebola-Virus-Krankheit) im Ausbruch 2014-15 und 11.222 Todesfälle von der Bedingung. Die große Mehrheit der Fälle ist in Guinea, Liberia und Sierra Leone aufgetreten.

Während sich die Infektionsrate dramatisch verringert hat - und Liberia im Mai frei von Ebola-Übertragung erklärt wurde - arbeiten Forscher weiterhin daran, die Infektion zu behandeln und künftige Ebola-Epidemien zu verhindern.

Frühere Untersuchungen von Ollmann Saphire und Kollegen von 2012 haben gezeigt, dass ein virales Protein namens VP35 sowohl beim Ebola-Virus als auch beim Marburg-Virus eine Rolle spielt Filoviridae Virusfamilie - vom Immunsystem.

Das Team fand heraus, dass VP35 ein weiteres virales Protein unterstützt, indem es ihm hilft, eine Proteinhülle zu bilden und zu bilden, die als Nukleokapsid bekannt ist. Das Nukleokapsid umgibt das genetische Material des Virus und verhindert, dass Immunzellen es angreifen.

Die Mechanismen, die diesem Prozess zugrunde liegen, waren bisher jedoch unklar.

VP35 stoppt die Assemblierung des Nukleokapsids falsch

Mithilfe von Röntgenkristallographie konnten Ollmann Saphire und seine Kollegen ein hochauflösendes Bild des Ebola-Virus erstellen und konnten sehen, wie VP35 dem anderen viralen Protein hilft, seine Abwehr aufzubauen.

Sie fanden heraus, dass VP35 die falsche Assemblierung des Nukleokapsids stoppt. Das hochaufgelöste Bild erlaubte ihnen zudem, "Seitenketten" zu sehen, die sie als Atome und Strukturen beschreiben, die für das Design von Medikamenten gegen ein Virus wichtig sind.

"Diese höhere Auflösung ist entscheidend für das Design dringend benötigter antiviraler Therapeutika", sagt Ollmann Saphire. "Diese Strukturen liefern die Blaupausen, die wir benötigen, um die wichtigsten Sicherheitsanfälligkeiten zu erkennen."

Diese Erkenntnisse könnten nicht nur die Tür zu Ebola-Präventions- und Behandlungsstrategien öffnen, sondern das Team könnte auch helfen, eine Reihe anderer Viren zu bekämpfen. "Die Struktur, die wir aufgedeckt haben, ist wahrscheinlich in allen Filoviren erhalten: Marburg, Sudan, Bundibugyo, Reston und Ebola", sagt Ollmann Saphire.

Der Erstautor Robert Kirchdoerfer, ein wissenschaftlicher Mitarbeiter bei TSRI, fügt hinzu, dass die in dieser Studie aufgedeckten viralen Assembly-Informationen auch auf diese angewendet werden könnten Mononegavirales - eine Reihenfolge von Viren, die Tollwut, Masern und Mumps enthalten.

Im Mai, Medizinische Nachrichten heute berichteten über eine Studie, die in. veröffentlicht wurde mBio in denen Forscher behaupteten, eine "Achillesferse" für Ebola-Virusinfektion identifiziert zu haben.

Studienleiter Kartik Chandran vom Albert-Einstein-College für Medizin an der Yeshiva University, New York, und Kollegen fanden heraus, dass das Ebola-Virus nicht in der Lage ist, Zellen zu infizieren, ohne zuerst an ein Protein namens Niemann-Pick C1 zu binden.

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